A fiziológiai minimális fehérje orvosi értelemben. A fehérjék szerepe a táplálkozásban, a normákban, a nitrogénegyenlegben, a kopásálló együttható, fiziológiai fehérje minimális. Bőrhiány fiziológiai minimális fehérje felnőtteknek
A fehérje minimális a minimális mennyiségű fehérje, amely lehetővé teszi a nitrogén egyensúly megőrzését a szervezetben (a nitrogén nagyon fontos elem az összes élőlény számára, mivel az összes aminosav és fehérjék része. Megállapították, hogy az éhezés során a szervezetben 8-10 napig állandó mennyiségű fehérje van osztva - körülbelül 23,2 gramm (egy 70 kg tömegű személy számára). Ez azonban nem jelenti azt, hogy az azonos mennyiségű fehérje felvétele teljes mértékben megfelel a testünknek ebben a táplálkozási komponensben, különösen a sportban. A fehérje minimum csak a megfelelő szintű fő fiziológiai folyamatok fenntartására alkalmas, és ez nagyon rövid idő.
A fehérje optimális az élelmiszerben lévő fehérje mennyisége, amely teljes mértékben megfelel a nitrogéntartalmú vegyületekben lévő személy igényeinek, és ezáltal biztosítja az izom fizikai dimenzióinak elvégzését követő szükséges alkatrészeket, fenntartja a test nagy teljesítményét elegendő szintű rezisztencia kialakulása a fertőző betegségekkel szemben. A fehérje optimális a felnőtt nő teste számára napi 90-100 gramm fehérje, és rendszeres intenzív gyakorlatokkal ez a sport jelentősen növelheti - akár 130-140 gramm naponta, és még több. Úgy véljük, hogy napi protein optimális teljesítményt végez, amikor fizikai gyakorlatokat végez a testtömeg minden kilogrammhoz, átlagosan 1,5 g fehérje és fent szükséges. Azonban még a legintenzívebb képzési módokkal is a gyakorlatban a fehérje mennyisége nem haladhatja meg a 2 - 2,5 gramm / kilogramm testtömegét. Ha a sporttermékeket vagy a fitneszklubokat tisztán wellness célponttal látja, az étrendben lévő fehérje optimális tartalmát úgy kell tekinteni, hogy a szám, amely a testtömeg 1,5-1,7 gramm fehérjéhez való belépést biztosítja.
Azonban a fehérje minimális és fehérje optimumának tiszteletben tartása a sport során nem az egyetlen feltétel a teljes táplálkozáshoz, amely aktív edzés után rehabilitációs folyamatokat biztosít a szervezetben. Az a tény, hogy az élelmiszer-fehérjék jelentősen eltérhetnek a táplálkozási értékükben. Például az állati eredetű fehérjék optimálisak az emberi testben az aminosav összetételében. Azok az elengedhetetlen aminosavakat tartalmazzák, amelyek az izomszövet egészségének növekedéséhez és gyors helyreállításához szükségesek a sport során. A növényi élelmiszerekben lévő fehérjék nagyon kis mennyiségű néhány esszenciális aminosavat tartalmaznak, vagy egyesek teljes hiánya jellemzik. Ezért a sport gyakorlásakor optimális, az étrend akkor lesz, amelyben a hús- és tejtermékek, a tojás és a halak szükségszerűen szerepelnek.
A szerepe a fehérjék a táplálkozásban, a szabványok, nitrogén egyensúly, kopás együttható, fiziológiás fehérje minimális. Fehérjehiány.
Azoty egyensúly- az élelmiszerből származó nitrogén mennyiségének és a nitrogén mennyiségének (elsősorban karbamid és ammóniumsók formájában) közötti különbség. Ha a nitrogén bejövő nitrogén mennyisége az elosztott szám, akkor jön nitrogén egyensúly.Ez a feltétel egészséges személy normál táplálkozással. A nitrogénegyensúly pozitív lehet (a nitrogén több mint származik) a gyermekeknél, valamint a súlyos betegségek után visszanyert betegek. A negatív nitrogén egyensúly (a nitrogén felszabadulása uralkodik a bevitele felett) az öregedés, az éhezés és a nehéz betegségek során megfigyelhető. A szállítmány nélküli táplálkozással a nitrátegyenleg negatív lesz. Az ilyen étrendnek a hét folyamán való megfelelés arra a tényre vezet, hogy a nitrogén felszabadult mennyiség megszűnt, hogy növelje és stabilizálja kb. 4 g / nap. Az ilyen nitrogént 25 g fehérjét tartalmaz. Tehát naponta fehérje éhezése a testben, körülbelül 25 g saját szövetfehérjét fogyasztanak. A nitrogén egyensúly megőrzéséhez szükséges fehérjék minimális száma 30-50 g / cyt, az átlagos fizikai aktivitású optimális mennyiség ~ 100-120 g / nap.
NORMS fehérje táplálkozásban.
A nitrogén egyensúly megőrzéséhez elegendő napi 30-50 g fehérjét használni. Az ilyen mennyiség azonban nem biztosítja az emberi egészség és egészség megőrzését. Elfogadott fehérje táplálkozás a felnőttek és a gyermekek számára, figyelembe véve az éghajlati viszonyokat, szakmát, munkakörülményeket és egyéb tényezőket. Az átlagos fizikai aktivitású felnőtt embernek napi 100-120 g fehérjét kell kapnia. Súlyos fizikai munkával ez az arány 130-150-re emelkedik. A 12 évesnél idősebb gyermekek napi 50-70 g-os fehérjék. Ugyanakkor azt értjük, hogy különböző állat- és zöldségfehérjéket írok.
Fehérjehiány
Ismeretes, hogy még egy hosszú kivétel az emberi zsír vagy szénhidrátok fatteréből sem okoz súlyos egészségügyi rendellenességeket. Azonban a szállítmánytalan élelmiszer (különösen az elhúzódó) súlyos csere megsértése és elkerülhetetlenül véget ér a test halálával. Az ehető étrendből való egy nélkülözhetetlen aminosav kivételével más aminosavak hiányos felszívódásához vezet, és a negatív nitrogéntartalmú egyensúly, a kimerültség, az idegrendszer funkcióinak megerõsítése és az idegrendszer működésének károsodása kíséretében. Az egyes aminosavak egyikének elégtelenségének konkrét megnyilvánulásait patkányokban detektáltuk, amelyek egy bizonyos aminosavtól mentes fehérjéket küzdővé tettek. Tehát cisztein (vagy cisztin) hiányában akut máj-nekrózis történt, hisztidin - szürkehályog; A metionin hiánya a vesék, a kopaszság és a vérzések vérszegénységéhez, elhízásához és cirrhosisához vezetett. A lizin kizárását a fiatal patkányok étrendjéből az anémia és a hirtelen halál kísérte (ez a szindróma nem volt jelen a felnőtt állatokban).
A fehérje élelmiszerhiány vezet a betegséghez - "Quashoror", ami azt jelenti, hogy "arany (vagy piros) fiú". A betegség olyan gyermekeknél alakul ki, akiket a tejből és más állati fehérjéktől megfosztották, és kizárólag növényi ételeket fogyasztanak, beleértve a banánt, tarotot, köleset és leggyakrabban kukoricát. A kvashiorkort magassági késleltetés, anémia, hipoproteinémia jellemzi (gyakran az ödéma kíséretében), a máj zsírtartalmának újjászületése. A Negroid Race személyei, a haj vörösbarna színű. Gyakran ezt a betegséget a hasnyálmirigy sejtek atróféje kíséri. Ennek eredményeképpen a hasnyálmirigy-enzimek szekréciója zavart, és még egy kis mennyiségű fehérjék, amelyek az élelmiszerekkel vannak ellátva, nem felszívódnak. A veseelégtelenség következik be, amelynek eredményeképpen a vizelet nélküli szabad aminosavak kiválasztódása drámaian nő. Kezelés nélkül a halálhalálozás 50-90%. Még ha a gyermekek túlélnek, a hosszú távú fehérje-kudarc nem csak fiziológiai funkciókat, hanem mentális képességeket is visszafordíthatatlan megsértéshez vezet. A betegség eltűnik a betegnek a gazdag fehérje étrendjén, beleértve a nagy mennyiségű húst és tejterméket. A probléma megoldásának egyik módja a lizin készítmények hozzáadásának.
2. A fehérjék emésztése a gasztrointesztinális traktusban. A gyomor peptidáz jellemzői, a sósav képződése és szerepe.
BAN BEN Élelmiszer termékek A szabad aminosav tartalma nagyon kicsi. A túlterhelt mennyiség a gasztrointesztinális traktusban hidrolizált fehérjékben van, a proteáz enzimek (peptikzrolas) hatására. Ezeknek az enzimek szubsztrát-specifitása az, hogy mindegyikük, a legmagasabb sebességgel, bizonyos aminosavakkal kialakított peptidkötésekkel. A proteázok, hidrolizáló peptidkötések a fehérje molekulán belül az endopeptidázcsoportnak tulajdoníthatók. Az exopeptidázcsoporthoz tartozó enzimek hidrolizálják a végső aminosavakkal képzett peptidkötést. Az összes proteáz hatása alatt az élelmiszerek üléseit szétesnek az egyes aminosavakba, amelyek akkor jönnek be a szövetsejtekbe.
A sósav kialakulása és szerepe
A gyomor fő emésztési funkciója abban rejlik, hogy a fehérje emésztés kezdődik benne. Ebben a folyamatban lényeges szerepet játszik a sósav. A gyomorba belépő fehérjék stimulálják a választást hisztaminés fehérje hormonok csoportjai - gasztrin, amely viszont az NSI szekréciója és a Pepszsinogén szekréciója. Az NSI a gyomormirigyek pásztorsejtjeiben alakul ki reakciók során.
A H + forrás H 2 C3, amely a CO 2-es gyomor hámozó sejtjeiben van kialakítva, a vérből diffundálva, és a karboanhidráz enzim (karbonatehidra-thais) hatására h20 o
H 2 O + CO 2 → H 2 CO 3 → NSO 3 - + H +
A H 2 CO 3 disszociáció egy olyan bikarbonát képződéséhez vezet, amely a speciális fehérjéket magában foglalja a plazmába C1 - és H + ionokért cserébe, amelyek a gyomor lumenbe kerülnek aktív szállítással, a membrán katalizálja + / K + -atf-Aza. Ugyanakkor a gyomor lumenben lévő protonok koncentrációja 10-szeresére nő. Ionok C1 - jöjjön be a gyomor lumenbe a klorid-csatornán keresztül.
A HCI koncentrációja a gyomorlében elérheti a 0,16 m-t, amellyel a pH-érték 1,0-2,0-re csökken. A fehérje élelmiszerek technikáját gyakran alkalikus vizeletvisszagaszel kíséri, mivel nagy mennyiségű bikarbonát szekréciója a HCl képződésének folyamata során.
Az NCL-k hatására, az élelmiszer-fehérjék denaturálása alatt, amelyek nem merülnek fel hőkezelésnek, ami növeli a peptidkötések rendelkezésre állását a proteázokhoz. Az NCL-nek baktericid hatása van, és megakadályozza a patogén baktériumokat a belekben. Ezenkívül a sósav aktiválja a pepszinogént, és optimális pH-értéket teremt a pepszin hatására.
· Kapcsolódó sósav- HCL, amely az emésztésük fehérjéhez és élelmiszereihez kapcsolódik. A kapcsolódó HCl értékei egészséges emberekben - 20-30.
· Ingyenes hcl- A sósav, amely nem kapcsolódik a gyomorlé komponenseivel. A szabad HCl értékei normálisak - 20-40. a gyomorlé pH-ja normális -1,5-2,0.
A hasnyálmirigy és a vékonybél peptidáz jellemzői. A sejtek védelme a peptidáz hatásából.
Ábra. 9-23. A cserélhető aminosavak bioszintézise.
Amida glutamin és aszparagina PLA és az ASP megfelelő dikarbonsav-aminosavakból (lásd az A. sémát) szintetizált.
- Szerina 3-foszogoglikátusból származik - a glikolízis közbenső terméke, amely 3-phatpopiába oxidálódik, majd az SE-RIN képződésével (lásd a B reakcióvázlatot).
- Létezik 2 glicin szintézis pályák:
1) a szerinből a származék részvételével folsav SE-rinoximethranszferáz működésének következtében:
2) Az enzim glikinszintáz hatásának következtében a reakcióban:
- Prolina reverzibilis reakciók áramkörében glutamátból szintetizálódik. Ugyanazokat a reakciókat alkalmazzák a kiömlés katabolizmusában (lásd a 494-es rendszert).
A nyolc felsorolt \u200b\u200bcserélhető aminosav mellett négy több aminosav szintetizálható az emberi szervezetben.
Részben cserélhető APR és GIS aminosavak Kisebb mennyiségben szintetizálódott. A legtöbbjüknek ételt kell tennie.
- Arginin szintézis az ornitikus ciklus reakcióiban történik (lásd a fenti IV. Alpontot);
- A gisztidin az ATP-ről és ribózról szintetizálódik. A hyventidin imidazol ciklus része - N \u003d CH-NH- egy adenin-purin magból van kialakítva, amelynek forrását ATP, a molekula fennmaradó része a ribóz atomokból származik. Ugyanakkor 5-foszforibozil-amin van kialakítva, amely a hystidin szintézis mellett a purinok szintéziséhez szükséges.
Szintézis esetén a tirozin és a cisztein aminosavaka fenilalanin és a metionin nélkülözhetetlen aminosavak (lásd a VIII. És IX.
Ábra. 9-22. Az aminosavak bezotikus maradékainak bevonása a közös katabolizmusban.
ráncogogén folyamat. Az ilyen aminosavak a csoporthoz tartoznak glikogén aminosavak.
A katabolizmus folyamatában lévő egyes aminosavakat acetoacetát (Liz, Leu) vagy acetil-kagylókká alakítjuk, és felhasználhatjuk a keton testek szintézisében. Az ilyen aminosavakat hívják ketogén.
Aminosavat alkalmazzuk a szintézis a glükóz, és a szintézis a ketontestek, mivel a folyamat a katabolizmus, 2 termékek képződnek - egy bizonyos metabolitja a citrát-ciklus és aceto-acetát (három, hajszárítóval, gumiabroncs) vagy acetil- KOA (ILE). Az ilyen aminosavakat vegyesnek nevezzük, vagy glikcochetogén(9-22. Ábra, 9-5. Táblázat).
Anaplerotikus reakciók
Az AZYAZOTICIO-aminosavmaradékot a közös katabolizmus metabolitjainak mennyiségének feltöltésére használják, amelyet a biológiailag aktív anyagok szintézisére fordítanak. Az ilyen reakciókat anaplerotikusnak nevezik. A 9-22. Ábra öt saplerotikus reakciót mutatott ki:
A tűz és az izmok katalizálását (koenzim-biotin) előállítási enzimet (koenzim - biotin) detektáljuk.
2. Aminosavak → glutamát → α-ketoglutarat
Az átalakulás sok szövetben történik a glutamát-dehidrogenáz vagy az aminotranszferáz hatásában.
3. 
Propionyl-CoA, majd a szukcinil-kola is kialakítható a nagyobb zsírsavak bomlása során, amely nem hatékony számú szénatommal rendelkezik (lásd a 8. fejezetet).
4. Aminosavak → Fumarat
5. Aminosavak → oxaloacetát
A 2, 3 reakciók minden szövetben (kivéve a májat és az izmokat), ahol nincs piruvataturboxyláz, és a 4 és 5 reakciók elsősorban a májban vannak. 1. és 3. reakciók (9-22. Ábra) - major anapterotikus reakciók.
L-aminosav-oxidáz
A májban és a vesében észlelt enzim oxidáz L-aminosavakképesek legyőzni néhány L-aminosavat (lásd a Végoldal diagramját).
A Coenfer ebben a reakcióban fmn. Az L-aminosav-oxidáz deamináláshoz való hozzájárulása azonban nyilvánvalóan elhanyagolható, mivel optimálisja lúgos közegben (pH 10,0). A sejtekben, ahol a tápközeg pH-ja közel van semlegeshez, az enzim aktivitása nagyon alacsony.
Oxidáz D-aminosavakszintén megtalálható a vesékben és a májban. Ez egy fad-függő enzim. Az oxidáz optimális pH-ja a semleges közegben található, így az enzim aktívabb, mint az L-aminosav-oxidáz. A D-aminosav-oxidáz szerepe kicsi, mivel a szervezetben lévő D-izomerek száma rendkívül kicsi, mert az emberi és állatok élelmiszerek és fehérjék fehérjéiben csak természetes L-aminosavak lépnek be. Valószínűleg az oxidáz D-aminosavak hozzájárulnak az átalakuláshoz a megfelelő L-izomerekbe (9-8. Ábra).
10. ÁRIKOZTATÁS: FOLYAMATI RENDSZER, Enzimek, Biorol. Adat Biorol és ASAT és a szérum meghatározásának klinikai jelentősége.
Átvitel
A transzamináció az a-amino-csoport átadása aminosavakkal az a-ketokislot-hoz, amelynek eredményeképpen új ketoksav és egy új aminosav van kialakítva. Az egyensúlyi állandó a legtöbb ilyen reakcióhoz közel egy (p ~ 1.0), így a tranaminációs folyamat könnyen reverzibilis (lásd az A. sémát).
A reakciók katalizálják az aminotranszferáz enzimeket, amelyek piridoxalfoszfátot (PF) - 6-vitamin-származékot (piridoxin, lásd a 3. fejezetet) (lásd a B. reakcióvázlatot).
Aminotranszferáz található mind a citoplazmában, mind az Eukarot-sejtek mitokondriumában. Ráadásul az enzimek mitokondriális és citoplazmatikus formái fizikai és kémiai tulajdonságokkal rendelkeznek. Az emberi sejtekben több mint 10 aminotranszferázt találtunk, amely különbözik a szubsztrát-specifitásban. Szinte minden aminosav beillesztheti a transzminisztrációs reakcióba a lizin, a treonin és a prolin kivételével.
Rendszer A.
Reakció mechanizmus
Az aminotranszferáz egy klasszikus példa az enzimekre, amely a ping-pong mechanizmuson átfolyó reakciók katalizátorai (lásd a 2. fejezetet). Ilyen reakciókban az első terméknek ki kell menekülnie az enzim aktív középpontjából, mielőtt a második szubsztrátum csatlakozhat hozzá.
Az aminotranszferáz aktív formája a piridoxalfoszfát hozzáadása következtében a lizin aminocsoportjához erős andimin kötéssel (9-6. Ábra) van kialakítva. A 258-as pozícióban lévő lizin az enzim aktív középpontjának része. Ezenkívül az ionos kötések az enzim és a piridoxalfoszfát között vannak kialakítva, a foszfátmaradék és a nitrogén töltött atomjai a koenzim piridingyűrűjében.
A transzaminációs reakciók sorrendjét az alábbiakban mutatjuk be.
- Az első szakaszban piridoxalfoszfát az enzim aktív középpontjában egy anlldimy kommunikációval, egy aminocsoport az első szubsztrát - aminosavakból csatlakozik. Az enzim-piridoxes-min foszfát és a ketokislo komplexuma kialakul - a reakció első terméke. Ez a folyamat 2 sheffed bázis közbenső képződését tartalmazza.
- A második szakaszban a piridoxamin-foszfát-enzimkomplex csatlakozik a Ketokislot (második szubsztrátum), és ismét a pultolt bázisok közbülső képződéséhez egy aminocsoportot küld Ketokislotba. Ennek eredményeképpen az enzim visszatér a natív formájához, és egy új aminosav van kialakítva - a reakció második terméke. Ha az aldehid piridoxalfoszfátcsoportot nem foglalja el a szubsztrátum aminocsoportja, akkor Schiffovo bázis (aldimith) képezi az enzim aktív középpontjában (lásd a 471-es rendszert).
Ornitin ciklus
Karbamid - a nitrogéncsere fő végterméke,mivel a testből a teljes nitrogén 90% -a megkülönböztethető (9-15. Ábra). A karbamid kiválasztása normális mennyisége ~ 25 g / nap. A fogyasztott fehérjék számának növelésével a karbamid kiválasztása növekszik. A karbamidot csak a májban szintetizálják, amelyet az I.D. kísérletekben telepítettünk. Pavlova. A máj elváltozása és a karbamid-szintézis megsértése a vértartalom és az ammónia szövetek és aminosavak (elsősorban glutamin és alanin) növekedéséhez vezet. A XX. Század 40-es években a Krebs és K. Itzelite német biokémiái megállapították, hogy a karbamid szintézise több szakaszból álló ciklikus folyamat, amelynek kulcsfontosságú csatlakozása a ciklus zárta. Ezért a karbamid szintézisének folyamata nevet kapott "Ornitin ciklus",vagy "Crec-generált ciklus".
Karbamid szintézis reakciók
Karbamid (karbamid) - egy teljes amid a szövetsav - 2 nitrogénatomot tartalmaz. Egy forrásezek közül ammónia,amely a májban szén-dioxiddal jár, karbamoil-foszfát képződésével karbamoil-foszfatáz i (lásd az alábbi sémát).
A következő reakcióban az arginoszukinatsintytáz kötődik a citrullin aszpartáttal, és arginoszukcinát (arginsav sav). Ez az enzim MG 2+ ionokra van szüksége. A reakciót 1 mol ATP-t töltik, de két makroeergiás kötés energiáját használják. Aszpartát - a karbamid második nitrogénatomjának forrása(Lásd az ábrát a 483. o.).
Az arginin argináz hatására hidrolízisnek van kitéve, míg az ornitin és a karbamid keletkezik. Az argináz kofaktorok Ions Ca 2+ vagy MN 2+. Az ornitin és lizin magas koncentrációja, amelyek az arginin szerkezeti analógjai, elnyomják az enzim aktivitását:
Teljes karbamid szintézis egyenlet:
CO 2 + NH 3 + Aszpartát + 3 ATF + 2H 2O → UREA + FUMARATE + 2 (ADF + H3 P0 4) + AMP + H 4 P 2O 7.
A karbamoilphosfatsintsintase I által használt ammónia a vérvén vérrel van ellátva. Más források szerepe, beleértve a glutamin-etatatok érzékeny deaminálását a májban, lényegesen kisebb.
Az arginózis szintéziséhez szükséges aszpartát a májban transzminisztációval történik
alanin oxaloacetáttal. Alanya főként izmokból és bélsejtekből származik. A reakcióhoz szükséges oxaloacetát forrását az ornitin ciklus reakcióiban képződő fumaranta átalakításának tekinthetjük. A citrátciklus két reakciójának eredményeként a fumarát oxaloacetáttal fordul elő, amelyből tranaminációval (9-17. Ábra) alakul ki. Így az ornitin ciklus konjugátummal aszpartát regenerációs ciklus a fumarátból.Az alanin ezen ciklusában kialakított fenyő HÉA-t glugenesishez használják.
Az ornitin ciklusú aszpartát egy másik forrása az oxaloacetátos glutamát transzmációja.
Albinizmus
A metabolikus rendellenesség oka a tirozináz veleszületett hibája. Ez az enzim katalizálja a tirozin átalakítását a DOF-be melanocitákba. A tirozináz hiba következtében a melanin pigmentek szintézisét zavarják.
Az albinizmus klinikai megnyilvánulása (a Latól. albus -fehér) - A bőr és a haj pigmentációja. A betegek gyakran csökkentett vizuális élességet, világosbarát következik be. Az ilyen betegek hosszabb tartózkodása a nyitott nap alatt a bőrrákhoz vezet. A betegség gyakorisága 1:20 000.
Fenilketonuria
Az egészséges emberek májjában a fenilalanin (~ 10%) kis része fenil-laktát és fenil-acetil-glutamin (9-30 ábra).
A fenilalanin katabolizmusának ezen elérési útja a főútvonal megsértésének fő útjává válik - a tirozinra való áttérés, a fenil-alnandroxiláz katalizálásával. Az ilyen jogsértést a hiperfenil-alanin-mineum és a vér és vizelet növekedése egy alternatív útvonal metabolitjainak tartalmának növekedése: fenil-piruvat, fenil-acetát, fenilkodát és fenil-acetilglu-tamin. A fenilalanin-hidroxiláz hibája a fenilketonuria (FKU) betegségéhez vezet. Válassza ki az FCU 2 formáját:
· Klasszikus FKU- a fenilalanin-hidroxiláz gén mutációjához kapcsolódó örökletes betegség, amely az enzim vagy a teljes inaktiválás aktivitásának csökkenéséhez vezet. Ugyanakkor a fenilalanin koncentrációja a vérben 20-30-szor (normál - 1,0-2,0 mg / dl) növekszik a vizeletben - 100-300-szor, összehasonlítva a normával (30 mg / dl). A vizeletben lévő fenil-piruwate és fenilkodát koncentrációja 300-600 mg / dl-t kap, teljes hiányban normális.
· Az FCU legsúlyosabb megnyilvánulásai - a mentális és fizikai fejlődés megsértése, a görcsös szindróma, a károsodott pigmentáció. A kezelés hiányában a betegek nem állnak legfeljebb 30 évig. A betegség gyakorisága 1: 10 000 újszülött. A betegséget az autoszomális recesszív típus örökölte.
· Az FCU nehéz megnyilvánulásai a fenil-alanin, fenilpiruvat, fenilszátus nagy koncentrációjú agysejtjei toxikus hatásával járnak. A fenilalanin nagy koncentrációi a tirozin és a triptofán szállítására korlátozódnak a vér-agy gáton keresztül, és gátolják a neuro-mediátorok (dopamin, norepinefrin, szerotonin) szintézisét.
· Opcionális fku(Korrekált függő hiphenil-aninemia) a Metabolizmust szabályozó gének mutációinak következménye a H 4 BP-t szabályozó gének. A klinikai megnyilvánulások közel vannak, de nem pontosan egybeesnek a klasszikus FCU megnyilvánulásaival. A betegség gyakorisága 1-2 eset 1 millió újszülött.
· H 4 BP szükséges a hidroxilezési reakciókhoz, nem csak a fenilalanin, hanem a tirozin és a triptofán esetében, ezért az összetevő hiánya miatt az összes 3 aminosav metabolizmusa zavarodik. A betegséget súlyos neurológiai rendellenességek és korai halál ("rosszindulatú" fcu) jellemzi.
A gyermekek folyamatos és fizikai fejlődésének fokozatos megsértése, az FCU-ben szenvedő betegek megelőzhetők, nagyon alacsony tartalmú vagy teljes kivételével a fenilalanin kivételével. Ha az ilyen kezelés a gyermek születése után azonnal megkezdődött, az agykárosodás megakadályozza. Úgy véljük, hogy a táplálkozáskor korlátozások 10 év alatt gyengülhetnek (az agy myelinizációs adagolásának folyamatainak vége), de jelenleg sok gyermekorvos hajlamos az "egész életen át tartó étrend" felé.
Az FCU diagnosztizálására a kóros metabolitok vizeletben kóros metabolitok kimutatására, a fenilalanin koncentrációjának meghatározása a vérben és a vizeletben. A hibás gén felelős a fenilketonuriaért, fenotípusosan normál heterozigóta-médiumban felismerhető fenilalanin tolerancia teszt alkalmazásával. Ehhez a vizsgált egy üres gyomorban ~ 10 g fenil-alanin oldatként engedélyezett, majd a vérmintákat időintervallumok után vesszük, amelyben a tirozin-tartalmat meghatározzuk. Általában a tirozin koncentrációja a vérben a fenilalanin terhelés után szignifikánsan magasabb, mint a formalketonurium-gén heterozigóta hordozói. Ezt a tesztet genetikai tanácsadásban használják a beteg gyermek születésének kockázatának meghatározására. A szűrési sémát fejlesztették ki az újszülöttek azonosítására az FCU-val. A vizsgálati érzékenység gyakorlatilag 100% -ot ér el.
A heme szerkezete
A GEM kétértékű vas-ionból és porfirinből áll (13-1 ábra). A porfin porfinszerkezeteken alapul. A porfin négy pirrol gyűrű, amely összekapcsolódik a duzzadó hidakkal (13-1 ábra). A pirrolas gyűrűi szubsztituensek szerkezetétől függően többféle porfirin megkülönböztethető: protoporfirinok, etiphrins, mezo-porfirinok és tekercs apartmanok. A protoporfirinok az összes többi típusú porfirin elődjei.
A különböző fehérjék héjai különböző típusú porfirint tartalmazhatnak (lásd a 6. fejezetet). A hemoglobin témájában van egy protoporfirin IX, amely 4 fém, 2 vinilcsoport és 2 propionsavmaradék található. A vasaló a témában a visszaállított állapotban van (FE +2), és két kovalens és két koordinációs kötéssel társul a pirrol gyűrűk nitrogénatomjaival. Amikor a vas oxidáció, a gem hematin (FE 3+) fordul. A legnagyobb mennyiségű szegély a hemoglobinnal töltött eritrocitákat, mioglobinnal és májsejtekkel töltött izomsejteket tartalmazó eritrociták, valamint a citokróm p 450 magas tartalma miatt.
Géma bioszintézis szabályozása
A hem szintézisének szabályozási reakciója katalizálja az aminolevulinatintáz piridoxál-függő enzimét. A reakciósebességet az enzim sugárzás szintjén állapítjuk be.
Az alteric-inhibitor és az aminolevulinatsintáz szintézisének koordinátora GEM (13-5. Ábra).
A retikulocitákban az enzim szintézise a sugárzási szakaszban beállítja a vasat. Az enzimet kódoló mRNS megkezdésének helyszínén van
Ábra. 13-5. A hemoglobin szintézis szabályozása. Gyöngyszem a negatív elven visszacsatolás Gátolja az aminolevulinatsintáz és az aminolevulinatdehidrátot, és a hemoglobin α- és β-láncainak átmenetének indukálója.
a nukleotidok szekvenciája, amely egy tüskézi hurkot képez, amelyet vasérzékeny elemnek nevezünk (angolul, vas-reagáló elem,Ire) (13-6. Ábra).
A sejtekben nagy koncentrációban komplexet képez a cisztein szabályozó-kötő fehérje maradékaival. A vas kötő fehérjével rendelkező vas kölcsönhatása a fehérje affinitásának csökkenését okozza az aminolevulinatintáz kódoló mRNS eleméhez, és folytatja a sugárzást (13-6. Ábra, A). Alacsony vas-koncentrációkban a vaskötő fehérje az mRNS 5 "-T -T-érzékeny végét elhelyezkedő vasérzékeny elemhez van rögzítve, és az aminolevulinatekintáz átvitelét gátolja (13-6.
Az aminolevulintehidrátok szintén goothematikusan gátolják a gyöngyszemet, de mivel az enzim aktivitása közel 80-szor magasabb, mint az aminolevulinatsyntáz aktivitása, nincs nagy fiziológiás értéke.
A piridoxalfoszfát és a gyógyszerek hiánya, amelyek strukturális analógjai, csökkentik az aminolevulinatintinzáz aktivitását.
Bilirin szintézise
Az RPC sejtekben a hemoglobin molekuláris oxigénnel oxidálódik. A reakciók következetesen megszakítják a metin hídot a szegély 1. és 2. pirrol gyűrűje között a restaurálásukkal, a vas és a fehérje hasításával és a bilirubin narancssárga pigmentjének kialakulása között.
Bilirubin- Mérgező, zsíroldható anyag, amely képes oxidatív foszforilációt megzavarni a sejtekben. Az idegszöveti sejtek különösen érzékenyek.
Bilirin torzítás
A bilirubin retikulo-endothelialis rendszerének sejtjeiből belépnek a vérbe. Itt van a komplexumban albuminplazma, sokkal kisebb mennyiségben - fémek, aminosavak, peptidek és más kis molekulák komplexekben. Az ilyen komplexek kialakulása nem teszi lehetővé a bilirubint vizeletben való elosztását. A bilirubin bonyolult albuminnal hívják ingyenes(nem konjugált) vagy közvetettbilirubin.
Mi a közvetlen és közvetett bilirubin?
A bilirubin szérum két frakcióra (fajtákra) osztható: közvetlen és közvetett, a laboratóriumi reagens (diazoreaktív) végzett laboratóriumi reakció eredményétől függően. A közvetett bilirubin mérgező bilirubin, amely a közelmúltban hemoglobinból állt, és még nem érintkezett a májral. A közvetlen bilirubin a bilirubin, a májban semlegesítve, és a testből való kivonásra kész.
28. Jaundie
Minden esetben a bilirubin tartalma a vérben emelkedik. Ha egy bizonyos koncentráció elérte, diffundálja a szövetben, sárga színű festéssel. A szövetek sárgulása a betét miatt Bilirubin hívott sárgaság.A klinikailag sárgaság nem nyilvánulhat meg mindaddig, amíg a bilirubin koncentrációja a vérplazmában meghaladja a norma felső határát több mint 2,5-szer, azaz. Nem lesz magasabb, mint 50 μmol / l.
Yellowee újszülött
Az újszülöttek hemolitikus sárgaságának gyakori változata "fiziológiai jaundice", amelyet a gyermek életének első napjaiban megfigyeltek. A közvetett bilirubin koncentrációjának növelésének oka a vérben a közvetlen bilirubin felszívódásáért, konjugálásáért és szekrécióáért felelős fehérjék és máj enzimek felgyorsult hemolízise és elégtelensége. Az újszülött nemcsak csökkentette az UDF-glükuronil-transzferáz aktivitását, hanem nyilvánvalóan az UDF glükuronát konjugációs reakciójának második szubsztrátjának szintézise nem aktív.
Ismeretes, hogy az UDF glükuronlontrantranszferáz egy enzim indukált (lásd a 12. fejezetet). Az újszülött egy fiziológiai sárgaságsal bevezetésre kerül egy kábítószer-fenobarbitalt, akinek induktív hatását a 12. szakaszban ismertetjük.
A "fiziológiai jaundice" kellemetlen szövődménye a bilirubin encephalopátia. Ha a nem konjugált bilirubin koncentrációja meghaladja a 340 μmol / l-t, áthalad a hematecefali agy gáton, és a vereséget okozza.
Mikroszómás oxidáció
Mikroomális oxidázok - enzimek lokalizálódtak a sima ER membránjaiban, amely két mini-chondrikus CPE-vel működik. Az O 2 molekula egy atomjának a víz képződéséhez katalizált enzimek, valamint egy másik oxigénatom oxidált anyagba való felvételét, a mikroszómás oxidázok nevét vegyes funkcióval vagy mikroszómális monooxigenázokkal kapjuk meg. A monooxigenázist tartalmazó oxidációt általában mikroszészítményekkel vizsgáljuk.
A citokróm p 450 működéseIsmeretes, hogy a molekuláris oxigén hármas állapotban inert, és nem képes kölcsönhatásba lépni a szerves vegyületekkel. Az oxigén reaktív kialakításához szükség van egy szinglettává, enzimrendszer-helyreállítási rendszerek alkalmazásával. Ilyen a monoxigenáz sishema, amely citokróm P 450-et tartalmaz. A citokróm P 450 lipofil anyag aktív középpontjában kötődése RH és oxigénmolekulák növelik az enzim oxidatív aktivitását.
Az egyik oxigénatom 2 e-ot vesz igénybe, és 2-. Az elektrondonor NADPH-ként szolgál, amelyet a NADPH Cytochrome P 450 reduktáz oxidál. O 2- kölcsönhatások protonokkal: O 2- + 2N + → H 2 O és víz alakul ki. Az oxigénmolekula második atomja az RH szubsztrátra fordul, amely R-OH anyag hidroxilcsoportját képezi (12-3. Ábra).
Az anyag hidroxilezési reakciójának teljes egyenlete a mikroszómás oxidáció RH enzimjeinek teljes egyenlete:
RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.
A P 450 szubsztrátok sok hidrofób anyag lehet exogén (gyógyszerek, xenobiotikumok) és endogén (szteroidok, zsírsavak stb.).
Így a nemlegesítés első fázisának eredményeként a citokróm P 450 részvételével való részvételével az anyagok módosítása olyan funkcionális csoportok kialakítására szolgál, amelyek növelik a hidrofób kapcsolat oldhatóságát. A módosítás eredményeként a biológiai aktivitás molekulájának elvesztése, vagy akár egy aktívabb vegyület képződése is, mint az anyag, amelyből létrejött.
Az N-krezol és a fenol oktatása és semlegesítése
A tirozin aminosavakból származó baktériumok enzimjeinek hatása alatt a fenolt és a krezol kialakíthatók az aminosavak oldalláncok mikrobákkal történő megsemmisítésével (12-9. Ábra).
Sikeres termékek egy portálvénában, beiratkozik a májba, ahol a fenol és a krezol semlegesítése a kénsavmaradékgal (FAF-k) vagy glükuronsavval való konjugációval történhet az UDF-glükuronát részeként. A fenol és a krezol konjugációjának reakciói FAF-ekkel katalizálja a szulfotranszfer-time enzimet (12-10. Ábra).
A glükuronsavak fenollal és krezollal való konjugációja az UDF-glugonil-transzferáz enzim (12-11. Ábra) részvételével történik. A konjugációs termékek vízben jól oldódnak, és vizelettel eltávolítják a veséken keresztül. A glukuronsav-konjugátumok számának növelése a fenollal és a térközökkel a vizeletben megtalálható, miközben növeli a rothadt forgás termékeit a bélben.
Ábra. 12-8. Benzantracén semlegesítése. E 1 - a mikroszomális rendszer enzimje; E 2 - epoxydhidrát.
Indol és Scatol oktatás és semlegesítése
A bélben az aminosav triptofán mikroorganizmusok formájában indol és scatol. A baktériumok elpusztítják a triptofán oldalláncát, így az érintetlen gyűrűszerkezetet hagyják.
Az indol az oldalirányú láncbaktériumok hasításának eredményeképpen alakul ki, esetleg szerin vagy alanin formájában (12-12. Ábra).
A skatol és az indol semlegesítik a májban a 2 szakaszban. Először is, a mikroszomális oxidáció eredményeként hidroxilcsoportot szereznek. Így az indol indoxilbe fordul, majd egy konjugációt reagál FAF-kkel, amely indexilódsavat képez, amelynek káliumsóját állati jelzésnek nevezzük (12-13. Ábra).
D. Védő rendszerek indukálása
Az első és a második ártalmatlanítási fázisban részt vevő számos enzim az indukált fehérjék. Még az ősi időkben is, Mithridat Tsars tudta, hogy ha kis dózisú mérget, akkor elkerülheti az akut mérgezést. A "mithridate hatás" bizonyos védőrendszerek indukálásán alapul (12-3. Táblázat).
A citokróm p 450 járművek membránjaiban több (20%) tartalmaznak, mint más membránhoz kötött enzimek. A Phenobarbital gyógyszeres anyag aktiválja a citokróm P 450, UDF glükuronil-transzferáz és hidroláz epoxi szintézisét. Például egy fenobarbitális induktorral befecskendező állatoknál az ER membránterület növekszik, amely eléri az összes membránsejt-struktúra 90% -át, és ennek eredményeképpen a xenobiotikumok semlegesítésében részt vevő enzimek számának növekedése endogén eredetű anyagok.
A malignus folyamatok kemoterápiájával a gyógyszer kezdeti hatékonysága gyakran esik. Ráadásul több gyógyszerstabilitás alakul ki, vagyis stabilitás nem csak erre terápiás gyógyszer, de számos más gyógyszer is. Ez azért van így, mert az antitumor gyógyszerek a p-glikoprotein, a glutationanszferáz és a glutation szintézisét indukálják. A p-glikoprotein szintézisét gátló vagy aktiválja anyagok használata, valamint a glutation szintézis enzimjei növelik a kemoterápia hatékonyságát.
A fémek a Glutatione szintézis induktorai és a metallotioneen alacsony molekulatömegű fehérje, amelyek olyan SH-csoportok vannak, amelyek megköthetik őket. Ennek eredményeképpen növekszik a sejtsejtek mérete és gyógyszerei stabilitása.
A glutationanszferáz számának növelése növeli a szervezet azon képességét, hogy alkalmazkodjon a külső környezet növekvő szennyezéséhez. Az enzim indukciója megmagyarázza az antikarcinogén hatás hiányát számos gyógyszer alkalmazásával. Ezenkívül a glutationiszferáz szintézis-induktorok normál metabolitok - szex hormonok, yodthnic és kortizol. A katekol-aminok az adenilát-cikláz rendszeren keresztül foszforilez-glutationazonszferáz és aktivitásának növelése.
Számos anyag, beleértve a gyógyszereket (például nehézfémeket, polifenolokat, glutations-alkilcsoportot, egyes herbicideket), gátolja a glutationeranszerázt.
37. konjugáció - Az anyagok második fázis semlegesítése
A második szakasz a semlegesítése anyagok - a reakció a konjugáció, amely alatt a funkciós csoport kapcsolódik a funkciós csoportok az első szakaszban, más molekulák vagy csoportok endogén eredetű, amelyek növelik a hidrofilitást és canxicity xenobiotikumok (12. táblázat -2).
UDF glükuroneltranszferáz
Lokalizált fő uridin-difoszfát (UDF) -hurdinil-transzferáz Csatlakoztassa a glükuronsav maradékát a mikrooxidáció során kialakított anyagmolekulához (12-4. Ábra).
Általában a reakció az UDF glükuronlontranszferáz részvételével a következőképpen íródott:
ROH + UDF-C 6H 9O 6 \u003d RO-C 6H 9O 6 + UDF.
Szulfotranszferáz
Fehérje minimális a legkisebb mennyiségű fehérje a nitrogéntartalmú egyensúly megőrzéséhez (lásd a nitrogén egyensúlyt) a szervezetben. A fehérje csökkentése B. m. A test saját fehérjéinek bomlásához vezet. B. M. függ egyéni jellemzők A test, az életkor, a nyilvántartások, valamint az élelmiszer egyéb nem fehérje komponenseinek minőségétől és számától (szénhidrátok, zsírok, vitaminok stb.). Az élelmiszerfehérjék biológiai értékéhez szükséges személyhez vagy állat-változásokhoz szükséges fehérje mennyisége, amelyet különböző aminosavak tartalma határoz meg (lásd az aminosavakat). Számos fehérje és fehérje keveréke hibás az egyes aminosavak hiánya miatt, amelyeket az emberi és állati szervezetben nem lehet szintetizálni. Az élelmiszer-adagok összeállítása, a fehérje optimális, azaz a test igényeinek teljes körű biztosításához szükséges fehérje mennyiségének összpontosítása; Egy felnőtt számára átlagosan 80-100 g. Fehérje, súlyos fizikai munkával - 150 g. Lásd a fehérjéket, a fehérjecserét, az anyagcserét. G. N. KASSIL.
Nagy szovjet enciklopédia. - M.: Szovjet enciklopédia. 1969-1978 .
Nézze meg, mi a "fehérje minimum" más szótárakban:
Fehérje minimális - - a fehérje minimális mennyisége, amely képes a nitrogéntartalmú egyensúlyt támogatni a szervezetben; Határozza meg 1 kg állat élő tömegét: egy ló 0,7 0,8 szekrényben, 1,2 1,42 lóval; Nem aktiváló tehén 0,6 0,7; Laktáló tehén 1.0; Birkák, ... ... ... A gazdaságok fiziológiájának feltételei
Fehérjecsere - fehérje csere, koncepcióját, amely az Advent a fehérje anyagok a szervezetben, a változások a szervezetben (lásd a közbenső metabolizmus) elosztását és fehérje égéstermékek a karbamid formájában, szén-dioxid, a víz és más kémiai. kapcsolatok. B. Exchange ... ... ...
Az állati szervezet állapota, amelyben a nitrogénben levő nitrogén mennyisége (vizelettel és sárvédővel) megegyezik az élelmiszerekkel kapott nitrogén mennyiségével. A felnőtt szervezet normális az A. R-ben. Az átlagos szükséglet egy felnőtt nitrogén 16 ... ...
- (a ... és a görög. Dýnamis hatalom, képesség, képesség) elkülönítési törvény, az étrend cseréjének lehetősége élelmiszer-anyagok Más egyenértékű energiányi arányban. Az I. koncepcióját a német fiziológus M. Ruber ... ... ... Nagy szovjet enciklopédia
Fehérjeanyagok, fehérjék, komplex szerves vegyületek, amelyek az egyes élő sejtek protoplazma legfontosabb részét képezik. B. állnak szén (50 55%), hidrogént (6,5 7,5%), a nitrogén (15 19%), az oxigén (20,0 23,5%), kén (0,3 2,5%), és néha ... ... Mezőgazdasági szótár - könyvtár
Nyaralóház - Nyaraló, egy intézmény, amelynek célja a munkavállalók és a munkavállalók biztosítása, hogy helyreállítsa erejét és energiáját a legkedvezőbb és egészséges körülmények között az általuk kapott éves ünnepek alatt. A D. szanatóriumtól eltérően. Ne tedd ... ... Nagy orvosi enciklopédia
Eltörlés - (Lat. Obliteratio pusztítás), a lezárás, az üreg megsemmisítése, a lumen megsemmisítése a kiterjedt oktatás falaiból származó szövetek növekedésével. A megadott növekedés gyakrabban ... ... ... Nagy orvosi enciklopédia
TUBERKULÓZIS - Édesem. Tuberkulózis fertőzésMiko baktériumok tuberkulózis okozta, és jellemzi a sejtlergiák kialakulását, specifikus granulátumokat különböző szervekben és szövetekben és polimorf klinikai képen. A tüdő elváltozások jellemzik ... A betegségek kézikönyve
Fertőző betegségek - Fertőző betegségek. A rómaiak képviseletében az "Infectio" szó megkötötte az akut betegségek csoportjának fogalmát, amely lázzal kíséri, amely gyakran megszerezte a főzési eloszlást, és függött a levegő szennyeződésétől ... ... ... Nagy orvosi enciklopédia
ÉTEL - ÉTEL. Tartalom: I. Táplálkozás, mint a társadalmi. Higiénikus probléma. A YAYMA P. A történelmi twee és az emberi társadalom ónának fényében ....... . 38 Probléma P. A kapitalista társadalomban 42 P. Termékek Termékek Tsansist Oroszországban és a Szovjetunióban ... Nagy orvosi enciklopédia
Fiziológiai minimális fehérje
1. Kis orvosi enciklopédia. - M.: Orvosi enciklopédia. 1991-96 2. Első orvosi ellátás. - M.: Nagy orosz enciklopédia. 1994 3. Az orvosi kifejezések enciklopédikus szótár. - M.: Szovjet enciklopédia. - 1982-1984.
Nézze meg, mi a "fiziológiai minimális fehérje" más szótárakban:
Nézze meg a nitrogén minimumot ... Nagy orvosi szótár
Nagy orvosi szótár
- (Sin. Fiziológiai minimális fehérjetartalma) A legkisebb mennyiségű bevitt fehérje étellel, amelyben egy nitrogéntartalmú egyensúlyi megmarad ... Orvosi enciklopédia
Eltörlés - (Lat. Obliteratio pusztítás), a lezárás, az üreg megsemmisítése, a lumen megsemmisítése a kiterjedt oktatás falaiból származó szövetek növekedésével. A megadott növekedés gyakrabban ... ... ...
Általános nézet a fa régi botanikus kertjében Marburg (... Wikipedia
Ez a kifejezés más jelentéssel bír, lásd az öregedést. Idős nő. Ann Pudder április 8-án, 1917-ben 110 születésnapján. Tiszta és száraz bőr tipikus jele az öregedő személy ... Wikipedia
Ez a kifejezés más jelentéssel bír, lásd az öregedést. Az ember öregedése más szervezetek öregedése az alkatrészek és az emberi testrendszerek fokozatos lebomlásának biológiai folyamata, valamint ennek a folyamatnak a következményei. Míg ... ... Wikipedia
AGYHÁRTYAGYULLADÁS - - A fej és a gerincvelő héjának gyulladása általában fertőző génezist. A meningitist az etiologia (bakteriális, vírusos, gombás stb.) A gyulladásos folyamat (plurulens, serous), az áramlás (éles, ... ... ...) szerint osztályozzák. A pszichológia és a pedagógia enciklopédikus szótár
Roda - Szülés. Tartalom: I. A koncepció meghatározása. A testben bekövetkezett változások R. A p ..................... 109 II. A fiziológiás klinikai folyamat R. 132 SH. Mechanika R. ................. 152 IV. Tartás P .................. 169 V ... Nagy orvosi enciklopédia
Ez a cikknek Vico. Kérjük, olvassa el a cikkek szabályainak megfelelően. Szétszórt szklerózis ... Wikipedia
Azoty egyensúly nitrogén egyensúly.
A fennmaradó aminosavak könnyen szintetizálódnak a sejtekben, és cserélhetőek. Ezek közé tartoznak a glicin, aszparagsav, aszparagin, glutaminsav, glutamin, sorozat, prolin, alanin.
Azonban Shywell élelmiszer véget ér a test halálával. A megszüntetése még egy nélkülözhetetlen aminosavat a étrend vezet a hiányos felszívódását más aminosavak és kíséri a fejlesztés negatív nitrogén mérleg, kimerültség, megállás a növekedés és a károsodása az idegrendszer funkcióit.
A szarvakozó diétával naponta 4GR nitrogént különböztetünk meg, ami 25GR fehérje (együttható kopás).
A fiziológiás fehérje minimális a minimális mennyiségű fehérjék, amelyek szükségesek a nitrogén egyensúly fenntartásához - 30-50 g / nap.
Fehérjék emésztése a gasztrointesztinális traktusban. A gyomor peptidáz jellemzői, a sósav képződése és szerepe.
Az élelmiszertermékekben a szabad aminosav tartalma nagyon kicsi. Az elsöprő mennyiséget a proteáz enzimek hatására hidrolizálják a gasztrointesztinális traktusban hidrolizált fehérjék összetételében). Ezeknek az enzimek szubsztrát-specifitása az, hogy mindegyikük, a legmagasabb sebességgel, bizonyos aminosavakkal kialakított peptidkötésekkel. A proteázok, hidrolizáló peptidkötések a fehérje molekulán belül az endopeptidázcsoportnak tulajdoníthatók. Az exopeptidázcsoporthoz tartozó enzimek hidrolizálják a végső aminosavakkal képzett peptidkötést. Az összes proteáz hatása alatt az élelmiszerek üléseit szétesnek az egyes aminosavakba, amelyek akkor jönnek be a szövetsejtekbe.
A sósav kialakulása és szerepe
A gyomor fő emésztési funkciója abban rejlik, hogy a fehérje emésztés kezdődik benne. Ebben a folyamatban lényeges szerepet játszik a sósav. A gyomorba belépő fehérjék stimulálják a választást hisztamin és fehérje hormonok csoportjai - gasztrin , amely viszont az NSI szekréciója és a Pepszsinogén szekréciója. Az NSI a gyomorszemüvegek pásztorsejtjeiben van kialakítva
A H + forrás H 2 C3, amely a gyomor gyomrában van kialakítva a CO 2-ből, a vérből diffundálva, és a h20 a karboanhidráz enzim hatására
A Dissociation H 2 CO 3 egy bikarbonát képződéséhez vezet, amely a speciális fehérjék bevonásával kiemelkedik a plazmában. Ionok C1 - jöjjön be a gyomor lumenbe a klorid-csatornán keresztül.
a pH 1,0-2,0-re csökken.
Az NCL-k hatására, az élelmiszer-fehérjék denaturálása alatt, amelyek nem merülnek fel hőkezelésnek, ami növeli a peptidkötések rendelkezésre állását a proteázokhoz. Az NCL-nek baktericid hatása van, és megakadályozza a patogén baktériumokat a belekben. Ezenkívül a sósav aktiválja a pepszinogént, és optimális pH-értéket teremt a pepszin hatására.
Pepszinogén - egy polipeptid láncból álló fehérje. A HCL hatása alatt aktív pepszingé válik az aktiválási eljárás során a pepszinogén molekula N-végétől származó részleges proteolízis eredményeként az aminosavmaradékokat, amelyek szinte minden pozitív töltésű aminosavat tartalmaznak a pepszinogénben kaphatóak . Így negatívan töltött aminosavak, amelyek részt vesznek a molekula konformációs szerkezetátalakításában és az aktív központ képződésében, elsősorban az aktív pepszinben túlnyomórészt. A HCl hatására kialakított aktív pepsinmolekulák gyorsan aktiválják a maradék pepsinmolekulákat (autokatalálok). A pepszin elsősorban hidrolizáló proteinekben a peptidkötéseket által alkotott aromás aminosavak (fenil-alanin, triptofán, tirozin) pepszin - endopeptidáz, ezért, mint eredményeként a fellépés, a rövidebb peptidek keletkeznek a gyomorban, de nem szabad aminosavakat.
Gyermekeknél szoptatás A gyomorban enzim rennine (Himosin), ami tejbevonatot okozott. A Rennin emberek felnőttek gyomrában nincs tej HCl és Pepsin hatása alatt.
egy másik proteáz - gastricin. Mind a 3 enzim (pepszin, renin és gastroin) hasonló az elsődleges szerkezethez
Ketogén és glikogén aminosavak. Anapleritikus reakciók, cserélhető aminosavak szintézise (példa).
A katabolizmus amino-t jön az oktatáshoz piruvat, acetil-Coa, α -Chopoglutarát, szukcinil-coa, fumarát, oxaloacetát glikogén aminosavak - TRP-jének alakítjuk porvat és a köztes termékek és a forma végső oxálacetát, glukegenesis híváskezdeményezési lehet használni.
ketogenikusamino-te a folyamat katabolizmus alakítjuk acetoacetát (Liz, Lei) vagy acetil-coolas és fel lehet használni a szintézis ketontestek.
glikcochetogén Az aminosavak szintéziséhez használjuk fel a glükóz, és a szintézis a ketontestek, mivel a folyamat a katabolizmus 2 termékek képződnek - egy bizonyos metabolitja a citrát-ciklus és aceto-acetát (három, hajszárítóval, gumiabroncs) vagy acetil- KOA (ILE).
Anaplerotikus reakciók - áldását maradékok aminosavat alkalmazzuk, hogy pótolja a metabolitok mennyiségét a közös katabolizmus, amely fordított szintézisében biológiailag aktív anyagok.
A tűz és az izmok katalizálását (koenzim-biotin) előállítási enzimet (koenzim - biotin) detektáljuk.
2. Aminosavak → glutamát → α-ketoglutarat
glutamatedehidrogenáz vagy aminotranszferáz hatására.
3. 
Propionil-CoA, majd a szukcinil-coa is, ha a nagyobb zsírsavak bomlása páratlan számú szénatomot tartalmaz
4. Aminosavak → Fumarat
5. Aminosavak → oxaloacetát
A 2, 3 reakciók minden szövetben (kivéve a májat és az izmokat), ahol nincs piruvatakarboxyláz.
VII. Cserélhető aminosavak bezárása
Az emberi testben a nyolc cserélhető aminosav szintézise lehetséges: ALA, ASP, ASN, SER, GLY, Mélység, PLN, Pro. Ezeknek az aminosavnak a szén vázázása glükózból van kialakítva. Az α-amino-csoportot transzaminációs reakciók eredményeként a megfelelő α-ketocislotákba vezetjük be. Univerzális donor α -Amino csoport glutamátot szolgál fel.
A glükózból kialakított α-ketoksavak transzmációjával szintetizáltak az aminosavak
Glutamát A glutamatedehidrogenáz redukáló aminálása alatt is kialakul.
Transzfinálás: folyamatrendszer, enzimek, biorol. Alosa biorol és az ASAT és a vérszérum klinikai jelentősége.
Transamination - az a-amino-csoport átvitelének az AC-α-tól az a-ketokislotig, ami új ketoksavat és új AK-t eredményez. A transzaminációs folyamat könnyen megfordul
A reakciók katalizálják az aminotranszferáz enzimeket, amelyek piridoxális foszfátot (PF) szolgálnak
Aminotranszferáz található mind a citoplazmában, mind az Eukarot-sejtek mitokondriumában. Az emberi sejtekben több mint 10 aminotranszferázt találtunk, amely különbözik a szubsztrát-specifitásban. Szinte minden aminosav beillesztheti a transzminisztrációs reakcióba a lizin, a treonin és a prolin kivételével.
- A piridoxalfoszfát első szakaszában az első szubsztrátumból származó aminocsoport a piridoxalfoszfáthoz az enzim aktív középpontjában van. Az enzim-piridoxes-min foszfát és a ketokislo komplexuma kialakul - a reakció első terméke. Ez a folyamat 2 sheffed bázis közbenső képződését tartalmazza.
- A második szakaszban a piridoxamin-foszfát enzimkomplex csatlakozik a Ketokislothoz, és a pultolt bázisok 2 közbenső képződéséhez egy aminocsoportot küld Ketokislotba. Ennek eredményeképpen az enzim visszatér a natív formájához, és egy új aminosav van kialakítva - a reakció második terméke. Ha a piridoxalfoszfát aldehidcsoportját a szubsztrátum aminocsoportja nem foglalja el, schiffovo bázist képez, amely az enzim aktív középpontjában lizin-csoportból álló ε-amino-csoportot képez
Leggyakrabban az aminosavak vesznek részt a tranaminációs reakciókban, amelynek tartalma a szövetekben lényegesen magasabb, mint a többiek - glutamate, alanin, aszpartátés a megfelelő ketocislotes - α -Chobrutarate, piruvat és oxaloacetát.A fő donor amino-csoport glutamát.
A legtöbb emlős szövet leggyakoribb enzimjei: Alt (ALAT) katalizálja az alanin és az a-ketoglutarata közötti áttetsző reakciót. Ez az enzim számos szerv citoszolsejtjei lokalizálódik, de a legnagyobb mennyisége a májsejtekben és a szívizmokban van kimutatható. Act (Asat) katalizálja a transz-törzs reakcióját a ház és az a-ketoglutarata között. Oxaloacetát és glutamát képződik. A legtöbb számát a szívizom és a máj sejtjeiben észleli. Ezeknek az enzimek gazemberspecifikusa.
Általában a vérben az enzimek aktivitása 5-40 E / L. A megfelelő szerv sejtjeinek károsodása esetén az enzimek vérbe kerülnek, ahol a tevékenység élesen emelkedik. Mivel a cselekvés és az alt legaktívabb a májsejtekben, a szívekben és a vázizomban, ezeket a szervek betegségeinek diagnosztizálására használják. A szívizom sejtjeiben a cselekvés mennyisége jelentősen meghaladja az ALT, és a májban - ellenkezőleg. Ezért különösen a szérum enzimek aktivitásának különösen informatív egyidejű mérése. ACT / ALT tevékenységek kapcsolat "Coefficient de Jugis".Normális esetben ez az együttható 1,33 ± 0,42. A miokardiális infarktussal a vérben a vér aktivitása 8-10-szer emelkedik, és alt - 2,0-szor.
A hepatitisben a vérszérum alt aktivitása ~ 8-10 alkalommal növekszik, és egy cselekvés 2-4 alkalommal.
Melaninov szintézis.
Melaninov típusai
A metionin reakció aktiválása
A metionin aktív formája az S-adenozil-metionin (SAM) az aminosavak szulfoniális formája, amely a metionin adenozin molekulához való hozzáadásából származik. Az ATP-hidrolízis során az adenozin alakul ki.
Ez a reakció katalizálja az enzim metionin-adenosil-transzferázt, amely minden típusú sejtben jelen van. A SAM szerkezete (-S + -CH3) olyan instabil csoport, amely meghatározza a metilcsoport nagy aktivitását (így az aktív metionin "). Ez a reakció egyedülálló a biológiai rendszerekhez, hiszen nyilvánvalóan az egyetlen ismert reakció, amelynek eredményeképpen az ATP mindhárom foszfátmaradéka felszabadul. A metilcsoport a SAM-ból való hasítását és a tömörítő csatlakozásra való átszállítást katalizálja a metil-transzferáz enzimeket. Sam a reakció során S-adenosylgomocystein (SAT).
Szintézis kreatin
A kreatin szükséges az oktatáshoz a nagy energiájú vegyület - hitel-atin-foszfát izmainak oktatásához. A kreatin szintézis 2 szakaszban megy, 3 aminosavak részvételével: arginin, glicin és metionin. Vese A glikinitzetat glikinamadinotranszferáz hatására alakul ki. Ezután a guanidin-acetát szállítása a májban ahol a metiláció reagál.
A transzmetizációs reakciókat is használják:
- adrenalin szintézise a norepinefrinből;
- anzherin szintézis a karnozinból;
- nitrogénbázisok metilezése nukleotidokban stb.;
- a metabolitok (hormonok, mediátorok stb.) És az idegen vegyületek ártalmatlanítása, beleértve a gyógyszereket is.
A biogén aminok inaktiválása is következik be:
metilezés a SAM részvételével a metil-transzferáz hatás alatt. Így különböző biogén aminok inaktiválhatók, de a gasztamin és az adrenalin inaktiválása leggyakrabban történik. Így az adrenalin inaktiválása a hidroxilcsoport metilezésén keresztül történik az ortézuházban
Ammónia toxicitás. Oktatását és semlegesítését.
A szövetekben lévő aminosavak katabolizmusa folyamatosan ~ 100 g / nap sebességgel történik. Ugyanakkor nagy mennyiségű ammónia mentes az aminosavak deaminálásának eredményeként. A biogén aminok és nukleotidok deambulása során lényegesen kisebb mennyiségeket képeznek. Az ammónia egy része a bélben van kialakítva az élelmiszerfehérjék (rothadó fehérjék a bélben), és belép a véna vérébe. Az ammónia koncentrációja a véna vérében lényegesen nagyobb, mint az általános véráramlásban. Nagy mennyiségű ammónia késik a májban, amely a vérben alacsony tartalmat tart fenn. Az ammónia koncentrációja a vérben nagyon ritkán haladja meg a 0,4-0,7 mg / l (vagy 25-40 μmol / l
Ammónia - mérgező kapcsolat. Még a koncentrációjának kis növekedése is káros hatással van a testre, és mindenekelőtt a központi idegrendszerre. Tehát az ammónia koncentrációjának növekedése az agyban 0,6 mmólig görcsöket okoz. A hiperammonimia tünetei közé tartozik a remegés, elválaszthatatlan beszéd, hányinger, hányás, szédülés, görcsös görcsök, tudatvesztés. Súlyos esetekben a halálos kimenetelű kóma fejlődik. A mérgező ammónia mechanizmusa az agyba és a test egészére nyilvánvalóan számos funkcionális rendszerre kapcsolódik.
- Az ammónia könnyen behatol a membránokba sejtekbe, és a mitokondriumban a reakciót a glutamát-dehidrogenázzal katalizált reakciót eltoljuk, a mélység kialakulása felé:
α-ketoglutarát + NADH + N + NH 3 → Glutamate + NAD +.
Az α-ketoglutaratus okainak csökkenése:
· Az aminosavak cseréjének fertőzése (transz-bányászati \u200b\u200breakció), és ezért a neurotranszmitterek (acetilkolin, dopamin stb.) Szintézise;
· A cypoenergetikus állapot a CTC sebességének csökkenése következtében.
Az α-ketoglutaráta elégtelensége a CTC metabolitok koncentrációjának csökkenéséhez vezet, ami az oxalu-cetatat a piruvátból való reakciójának gyorsulását okozza, a CO 2 intenzív fogyasztása kíséretében. A szén-dioxid fokozott kialakulása és fogyasztása hiperamonmmóniumokkal különösen jellemző az agysejtek. Az ammónia koncentrációjának növelése a vérben a pH-t a lúgos oldalra váltja (lúgos okozza). Ez viszont növeli a hemoglobin az oxigénhez való affinitását, ami a szövetek hipoxiájához vezet, összegyűjti a CO 2 és a hipoenergeti állapotot, amely elsősorban a fejhallgatást szenved. A magas ammónia koncentrációk stimulálják a glutamin szintézist a glutamátból az idegszövetben (glutaminescentatasáz részvételével):
Glutamate + NH 3 + ATP → glutamin + ADF + H 3 P0 4.
· A glutamin felhalmozódása a neuroglia sejtekben az ozmotikus nyomás növekedéséhez vezet rájuk, az asztrociták duzzanata és a nagy koncentrációban az agyi ödémát okozhatja. A glutamát koncentrációja megzavarja az aminosavak és a neurotranszmitterek cseréjét, különösen a U-aminobacing sav (GABA), a fő fék közvetítő. A Game és más mediátorok hiánya miatt az idegimpulzus zavart, a görcsök felmerülnek. NH 4 + Ion szinte nem lép be a citoplazmatikus és mitokondriális membránokba. A feleslegben ammónium-ion a vérben képes sérti a transzmembrán átadása egyértékű Na + és K + kationokat, versengő velük ioncsatornák, amely szintén hatással van az idegi impulzusok.
Az aminosavak lebonyolításának magas intenzitása a szövetekben és a vérben az ammónia nagyon alacsony szintjének magas intenzitása azt jelzi, hogy a sejtek aktívan kötődnek az ammóniához, a nem toxikus vegyületek képződésével, amelyek vizeletből származnak . Ezek a reakciók ammónia semlegesítési reakcióknak tekinthetők. Több ilyen reakciót találtak különböző szövetekben és szervekben. A test minden szövetében folyó ammónia kötődésének fő reakciója 1.) A glutamin szintézise glutamin szintetáz hatásában:
A glutaminesyntetase lokalizálódik sejt mitokondriumok, kofaktorként - ionok Mg 2+ van szükség az enzim munkát. GLOTHUNNSINTETASE - Az aminosavak cseréjének egyik fő szabályozási enzimje, és teljesen az AMP, a glükóz-6-foszfát, valamint a Gly, Ala és a GIS gátolja.
A bélsejtekben A glutamináz enzim hatására az amid nitrogén hidrolitikus felszabadulása ammónia formájában:
A reakcióban képződő glutamát tranaminációnak van kitéve Pyruvattal. Az OS-amino-glutaminsav átkerül az alaninba:
A glutamin a test fő nitrogén donorja. A glutamin amid nitrogénjét a purin és a pirimidin nukleotidok, aszparagin, aminosahares és más vegyületek szintéziséhez használják.
A pol-b karbamid meghatározása szérumban
A biológiai folyadékokban az M.-t gázometriás módszerekkel, közvetlen fotometriai módszerekkel határozzák meg az M. reakciója alapján különböző anyagok A festett termékek egyenletes mennyiségű, valamint enzimatikus módszerek képződésével, elsősorban Ureabil Enzimmel. A gasometric módszerek alapján oxidációs M. nátrium hyperobrom lúgos közegben NH 2-CO-NH 2 + 3NABRO → N2 + CO 2 + 3NABRO + 2H 2O A kötet a gázállapotú nitrogén alkalmazásával mérjük egy speciális berendezést , Legtöbbször a borodin berendezés. Ez a módszer azonban alacsony specifitással és pontossággal rendelkezik. A fotometriai leggyakoribb módszerek alapján M. diacetil-monoxim (Faron reakció).
Ahhoz, hogy meghatározzuk a karbamid a szérumban és a vizeletben, egy egységes módszer alapján alkalmazzuk a reakció az M. és diacetylmonoxime jelenlétében thiosemicarbazid és vas-sókat savas környezetben. Az M. meghatározásának másik egységes módja az ureáz mód: NH 2 -CO-NH2 → UREAZ NH 3 + CO 2. A kiosztott ammónia nátrium-hipokloridot és fenol-indofenolt képez kék színű. A szín intenzitása arányos az M. tartalmával a vizsgálati mintában. A UREEZNAYA reakció nagyon specifikus, a kutatás esetében csak 20 μl A szérum 1: 9 arányban hígított NaCi-oldattal (0,154 m). Néha fenol helyett nátrium-szalicilátot használunk; A szérumot az alábbiak szerint tenyésztik: 10-re μl Szérumokat adunk hozzá 0,1 mlvíz vagy náci (0,154 m). Az enzimatikus reakció mindkét esetben 37 ° C-on 15 és 3-3 1/2 min.illetőleg.
Az M. származékozók, amelyek molekulájában a hidrogénatomok savas gyökökkel helyettesítettek, ureyids. Sok ureidot és néhány halogéncsoporttal helyettesített származékait gyógyszerként használják gyógyszerként. Az ureidamok közé tartoznak például a barbitursav sók (mulonilovák), alloxán (mesoksallmoevina); A heterociklusos ureide a vizeletsav .
A heme bomlás általános diagramja. "Közvetlen" és "közvetett" bilirubin, a definíció klinikai jelentősége.
Gemoxigenáz) -biliverdin (biliverdinreductase) -bilirubin (UDF glükuranil-transzferáz) -bitrubinmogliumid (UD-glükuronil-transzferáz) -birubidiglucronid
Normál állapotban a teljes bilirubin koncentrációja a plazmában 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), a teljes bilirubin 75% -a nem konjugált formában (közvetett bilirubin). A klinikán a CONDUNCTURE bilirubint közvetlennek nevezik, mert vízben oldódik, és gyorsan kölcsönhatásba léphet a diazore ügynökkel, rózsaszín kapcsolatot képezve - ez egy közvetlen reakciós van der Berg. A nem konjugált bilirubin-hidrofobin tehát a vérplazmában egy bonyolult albuminnal van ellátva, és nem reagál a diazoreaktív, amíg szerves oldószert adunk hozzá, például etanol, amely kicsapja az albumint. Konvencionált vagy becsapódott, az azátrakkal való kölcsönhatás, amely csak a fehérje lerakódását követően kölcsönhatásba lép, közvetett bilirubinnak nevezik.
Azoknál a betegeknél, májsejt patológia, kíséri hosszú távú koncentrációjának növekedése konjugált bilirubin, a harmadik alakja egy plazma bilirubin kimutatni a vérben, ahol a bilirubin kovalensen kötődik albuminhoz, és ezért lehetetlen szétválasztani a szokásos módon. Bizonyos esetekben a vér bilirubinjának teljes tartalmának akár 90% -a lehet ebben a formában.
A hemoglobin detektálására szolgáló módszerek: fizikai (hemoglobin spektrális analízise és származékai); Fizikai-kémiai (hidrogén-hemin kristályai).
Hemoglobin spektrális analízise és származékai. A használata spektrográfiai módszerek Ha figyelembe vesszük a megoldás a oxygemoglobin, feltárja a sárga-zöld részét spektrum közötti phraungafer vonalak D és E két rendszer abszorpciós sávok, a visszaállított hemoglobin azonos része a spektrum csak egy széles Zenekar. A sugárzás hemoglobin és az oxymemoglobin abszorpciójának különbségei alapul szolgáltak az oxigén vérszigetelésének tanulmányozásának módjához oxigemometria.
A karbgemoglobin spektrumában közel van az oxymemoglobinhoz, azonban, amikor a helyreállító anyagot hozzáadjuk, két abszorpciós sáv jelenik meg a karbemoglobinban. A methemoglobin spektrumot a spektrum vörös és sárga részének hátsó részén egy keskeny abszorpciós sáv jellemzi, a második keskeny szalag a sárga és a zöld zónák határán, végül a harmadik széles sávban a zöld részben a spektrum
Ghememin vagy Salty Hemo-Tina kristályok. A foltok felületéről a csúszkára van szükség, és több szemet zúz. Ezek hozzáadódnak 1-2 szemcsés főzési sók és 2-3 csepp jeges mozi. Mindenkit bevonat üveggel borítanak, és óvatosan, anélkül, hogy forralnánk, fűtött. A vér jelenlétét a barna-sárga mikrokristályok megjelenése bizonyítja rombusz tabletták formájában. Ha a kristályok rosszul képződnek, akkor van egyfajta kannabisz vetőmag. A heminkristályok előállítása természetesen bizonyítja a vizsgálati vérobjektum jelenlétét. A negatív mintavételi eredmény nem számít. A zsír, a rozsda megnehezíti a hemin kristályok beszerzését
Aktív oxigénformák: anion szuperoxid, hidrogén-peroxid, hidroxilcsoport, peroxinitrit. A formáció, a toxicitás okai. Az AFC élettani szerepe.
A CPE-ben a sejtekben érkező sejt kb. 90% -a felszívódik. A többi 2-et más OSR-ben használják. Az O2 használatával érintett enzimek 2 csoportra oszthatók: oxidázok és oxigenázok.
Az oxidázok csak elektron-elfogadóként molekuláris oxigént használnak, visszaállítani H 2 O vagy H 2O 2-re.
Az oxigénáz tartalmaz egy (monooxigenáz) vagy két (dioxigenáz) oxigénatomot a kapott reakciótermékbe.
Bár ezeket a reakciókat nem az ATP szintézise kíséri, az aminosavak cseréjében sok specifikus reakcióhoz szükségesek, a sárga és a szteroidok szintézisének), a májban lévő idegen anyagok semlegesítésében reakciókban
A molekuláris oxigént érintő legtöbb reakcióban visszanyerése az egyik elektron átvitelével minden szakaszban bekövetkezik. Egyelektronos transzferrel a közbenső nagy formáló oxigénformák kialakulása a képződés.
Végtelen állapotban az oxigén nem mérgező. Az oxigén mérgező formáinak kialakulása a molekuláris szerkezetének sajátosságaihoz kapcsolódik. Az O 2 2 párosítatlan elektronot tartalmaz, amelyek különböző orbitális úton vannak. Mindegyik orbitális egy másik elektronot vehet igénybe.
A teljes visszanyerés a 4 egy elektronikai átmenet következtében következik be:
Szuperoxid, peroxid és hidroxilcsoport-aktív oxidizátorok, amelyek súlyos veszélyt jelentenek a sejtek sok blokkkomponensének
Az oxigén aktív formái megszüntethetik az elektronokat számos vegyületből, új szabad gyökökká alakíthatják őket, lánc oxidatív reakciókat kezdeményezve
A szabad gyökök káros hatása a sejtkomponensekre. 1 - fehérje megsemmisítése; 2 - ER kár; 3 - a nukleáris membrán és a DNS-károsodás megsemmisítése; 4 - A mitokondriális membránok megsemmisítése; Behatolás a víz és az ionok sejtjébe.
A szuperoxid kialakulása a CPE-ben. Az elektronok szivárgása a CPE-ben előfordulhat, ha az elektronok Q koenzim részvételével történő átvitele során fordulhat elő, amikor az ubiquinon helyreállítása a Sevenhinone anion-csoportjává válik. Ez a radikális nem kölcsönhatásba lép a szuperoxid radikális kialakulásával. 
A legtöbb aktív formáit oxigén képződik, amikor az elektronok átkerülnek a CPE, elsősorban amikor a QH 2-dehidrogenáz komplex működik. Ez az elektronok non-enzimatikus transzferének ("szivárgás") eredményeként következik be oxigénenkénti qh2-vel (
az elektronátviteli fázisban a citochromukleonid (komplex IV) részvételével az elektronok szivárgása nem következik be, mivel speciális aktív központok jelenléte az enzimben és a Cu-ban az enzimben, és az O 2 helyreállítása közbenső szabad gyökök felszabadulása nélkül.
A fagocitikus leukocitákban az oxigén felszívódása és az aktív gyökök képződése a fagocitózis növekedése. Az aktív formák oxigén vannak kialakítva eredményeként aktiválása NADPH-oxidáz, előnyösen lokalizált külső oldalán a plazmamembrán, kezdeményező az úgynevezett „respirációs robbanás” alkotnak egy aktív formája oxigén
A védelem a szervezet a mérgező hatása az aktív formáinak oxigén van társítva jelenlétében nagymértékben specifikus enzimek az összes sejtben: a szuperoxid-diszmutáz, kataláz, glutation-peroxidáz, valamint az intézkedés antioxidánsok.
Aktív oxigénformák dehidratálása. Enzim antioxidáns rendszer (kataláz, szuperoxiddismutase, glutationer-peroxidáz, glutationereductase). Folyamat-rendszerek, biorol, szivárgás helye.
A szuperoxiddismutase katalizálja a szuperoxid anion-gyökök diszmutációjának válaszát:
O2.- + O2.- \u003d O2 + N 2O2
A reakció során hidrogén-peroxid alakult ki, amely képes inaktiválni a szódát, így superoxiddismutaza Mindig "működik" egy pár egy scatlase-ben, amely gyorsan és hatékonyan osztja a hidrogén-peroxidot abszolút semleges kapcsolatokba.
Kataláz (CF 1.11.1.6) - hematoprotein, amely katalizálja a hidrogén-peroxid kimutatásának reakcióját a szuperoxid radikális javításának reakciójával:
2H2O2 \u003d 2H2O + O2
Glutathioneperoxidazakes a reakciókban, amelyekben az enzim visszaállítást hidrogén-peroxidot, hogy a víz, valamint a helyreállítás a szerves hidroperoxidok (ROOH) a-hidroxi-származékká, és ennek eredményeként, bemegy az oxidált diszulfid formájában GS-SG:
2GSH + H2O2 \u003d GS-SG + H2O
2gsh + rooh \u003d gs-sg + roh + h2o
Glutatione peroxidáz Nemcsak a H2O2-t, hanem különböző szerves lipid-peroxilcsoportokat semlegesíti, amelyek a padló aktiválásakor alakulnak ki.
Glutationeductaza (KF 1.8.1.7) - Flavoprotein flavinindinukleotid protetikus csoportjával két azonos alegységből áll. Glutationeductaza Katalizálja a glutation reakcióját az oxidált GS-SG formájából, és az összes többi glutationos enzim használata:
2nadph + gs-sg \u003d 2nadp + 2 gsh
Ez az összes eukarióta klasszikus citoszol enzimje. A gulutationtransferase katalizálja a reakciót:
Rx + gsh \u003d hx + gs-sg
A konjugáció fázisa a toxikus anyagok semlegesítésének rendszerében. A konjugáció típusai (Példák a FAFS-szel való reakciókra, UDFGK)
Konjugáció - az anyagok semlegesítésének második fázisa, amely alatt az első szakaszban, más molekulákon vagy endogén eredetű csoportok, növelve a hidrofilitást és csökkenti az xenobiotikus toxicitást
1. A konjugációs reakciókban való átvitel részvétele
UDF glükuroneltranszferáz. Uridin-difoszfátban (UDF) -hurdinil-transzferáz (UDF) - glükurononranszferáz csatlakoznak a glükuronsav maradékához a mikroeal oxidáció során kialakított anyag molekulájához
Általában: ROH + UDF-C6H9O6 \u003d RO-C6H9O6 + UDF.
Sulfotranszferáz. A citoplazmatikus Calpotransferase katalizált a konjugációs reakció, amelynek során a maradékot a kénsav (-SO3H) 3 „phosphoadenosine-5” -phosphosulfate (FAFS esetében) van csatlakoztatva fenol, alkoholok vagy aminosavak.
Reakció Általában: ROH + FAF-SO3H \u003d RO-SO3H + FAF.
A szulfotranszferáz enzimek és az UDF glükuronil-transzferáz részt vesznek a xenobiotikumok, inaktiváló gyógyszerek és endogén biológiailag aktív vegyületek semlegesítésében.
Glutationisferase. A xenobiotikumok semlegesítésében részt vevő enzimek, a normál metabolitok, a gyógyszerek inaktiválása, a glutátionazferáz (GT) inaktiválása. GlutathyonTransferase funkció minden szövetben és fontos szerepet játszanak a inaktiválása saját metabolitok: egyes szteroid hormonok, bilirubin, víznyelő savak, a GT-sejt elsősorban lokalizálódik citoszól, de vannak változatai enzimek a sejtmagban és a mitokondriumban.
A glutation a DE-CIS-gél tripeptidje (a glutaminsav maradéka a cisz-lánchoz a radikális karboxilcsoportjához kapcsolódik). A GT a szubsztrátumok széles specifitásával rendelkezik, amelynek teljes száma meghaladja a 3000-et. A GT nagyon sok hidrofób anyaggal van összefüggésben, és inaktiválja őket, de csak azok, amelyeknek egy poláris csoportja van a kémiai módosításnak a fényességgel. Vagyis a szubsztrátumok olyan anyagokat szolgálnak fel, amelyek egyrészt elektrofil központ (például egy csoport), másrészt hidrofób zónákkal rendelkeznek. Semlegesítés, azaz A Xenobiotikumok kémiai módosítása a GT részvételével három különböző módon hajtható végre:
az R szubsztrátum konjugálásával glutation (GSH): R + GSH → GSRH,
a nukleofil szubsztitúció következtében: RX + GSH → GSR + NX,
szerves peroxidok előállítása alkoholokhoz: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
A reakcióban az ENSZ hidroperoxidcsoport, GSSG - oxidált glutation.
A Sishem semlegesítése GT és Glutation magában foglalja az egyedülálló szerepet a szervezetek kialakulásában a legkülönbözőbb hatásokkal szemben, és a sejt legfontosabb védő mechanizmusa. Néhány xenobiotikumok biotranszformációja alatt GT, a tio-meterek képződnek (RSG konjugátumok), amelyeket ezután merkaptánokká alakítanak át, köztük mérgező termékek kimutathatók. A legtöbb xenobiotikummal rendelkező GSH konjugátumok kevésbé reaktívak és hidrofilikusabbak, mint a kiindulási anyagok, ezért kevésbé mérgezőek és könnyebbek a testből
A hidrofób központjaival GT nem kovalensen kötődik hatalmas mennyiségű szint (fizikai semlegesítés), amely megakadályozza a membránok lipidrétegének bevezetését és a sejtfunkciók megzavarását. Ezért a GT-t néha intracelluláris albuminnak nevezik.
A GT kovalensen kötődik a xenobiotikumok, amelyek erős elektrolitok. Az ilyen anyagok rögzítése az "öngyilkosság" a GT esetében, de további védőmechanizmus a sejthez.
Acetil-transzferáz, metil-transzferáz
Az acetil-transzferáz katalizálja a konjugáció reakcióit - az acetil-maradékot acetil-gazdaságból a nitrogéncsoport -S2NH2-nél, például a szulfanimamidok részeként. Membrán és citoplazmatikus metil-transzferáz Sam Részvételi metilát Csoportok -R \u003d O, -NH2 és SH-csoport xenobiotikumok.
Az epoxidhidrolaz szerepe a diolok kialakulásában
A semlegesítés második fázisában (konjugáció reakciója), egyes enzimek is részt vesznek. Epoxydhydrolaise (epoxydratosis) csatlakozik vizet benzol epoxidok, benzpyrin és más policiklikus szénhidrogéneket során képződő első szakaszában semlegesítés, majd azokat diolok (ábra. 12-8). A mikroszómás oxidáció során kialakított epoxi karcinogének. Magas kémiai aktivitásuk van, és részt vehetnek a DNS, az RNS, a fehérjék nem enzim-alkilezésének reakcióiban. Ezeknek a molekulákból származó kémiai módosítások a normál sejt reinkarnációjához vezethetnek a tumorba.
A szerepe a fehérjék a táplálkozásban, a szabványok, nitrogén egyensúly, kopás együttható, fiziológiás fehérje minimális. Fehérjehiány.
Az AK a teljes nitrogén közel 95% -át tartalmazza, ezért támogatják a test nitrátegyensúlyát. Azoty egyensúly - az élelmiszerből származó nitrogén mennyisége és a nitrogén mennyisége közötti különbség. Ha a nitrogén bejövő nitrogén mennyisége az elosztott szám, akkor jön nitrogén egyensúly. Ez a feltétel egészséges személy normál táplálkozással. A nitrogénegyensúly pozitív lehet (a nitrogén több mint származik) gyermekeknél, betegeknél. A negatív nitrogén egyensúly (a nitrogén felszabadulása uralkodik a bevitele felett) az öregedés, az éhezés és a nehéz betegségek során megfigyelhető. A fehérje diétával a nitrátegyenleg negatív lesz. A nitrogén egyensúly megőrzéséhez szükséges fehérjék minimális száma 30-50 g / cyt, az átlagos fizikai aktivitású optimális mennyiség ~ 100-120 g / nap.
aminosavak, amelyek szintézise bonyolult és gazdaságos a szervezet számára nyilvánvalóan jövedelmezőbb, hogy megkapja az ételt. Az ilyen aminosavakat elengedhetetlennek nevezik. Ezek közé tartoznak a fenilalanin, metionin, treonin, triptofán, valin, lizin, leucin, izoleucin.
Két aminosav - arginin és hisztidin, amelyet részlegesen cserélhetnek. - A tirozint és a ciszteint szokásosan kicserélik, mivel elengedhetetlen aminosavakra van szükségünk szintéziséhez. A tirozint fenil-alaninból és cisztein képződéséből állítjuk elő, metionin-kénatomnak.
A fennmaradó aminosavak könnyen szintetizálódnak a sejtekben, és cserélhetőek. Ezek közé tartoznak a glicin, aszparaginsav, aszparagin, glutaminsav, glutamin, sorozat,
